Responsive image
博碩士論文 etd-0825103-213609 詳細資訊
Title page for etd-0825103-213609
論文名稱
Title
以核磁共振光譜學研究氨基酸水合
Hydration of Amino Acids Investigated by NMR Spectroscopy
系所名稱
Department
畢業學年期
Year, semester
語文別
Language
學位類別
Degree
頁數
Number of pages
78
研究生
Author
指導教授
Advisor
召集委員
Convenor
口試委員
Advisory Committee
口試日期
Date of Exam
2003-07-28
繳交日期
Date of Submission
2003-08-25
關鍵字
Keywords
氨基酸、水合、核磁共振
NMR, Hydration, Amino Acid
統計
Statistics
本論文已被瀏覽 5655 次,被下載 9323
The thesis/dissertation has been browsed 5655 times, has been downloaded 9323 times.
中文摘要
摘 要
一個蛋白質之性質與功能強烈地依賴於它與水的相互作用。目前對蛋白質與水作用的研究非常活躍,所用的方法包括了幾乎所有實驗、理論和計算方法。有意思的是,單個氨基酸之水合的研究很不充分,文獻上報導的溶解度也有很大差異。因此本實驗希望能以核磁共振系統地研究各種氨基酸之水合。
在大部分固體中,原子運動是被高度限制的,保留了分子間和分子內自旋相互作用,因此在固態NMR光譜中看到的是未解析開的寬譜。利用此方法,我們將重新測定二十種氨基酸對水的溶解度。若溶液超過飽和狀態,開始析出晶體,在NMR光譜上會呈現寬化;若溶液未達到飽和狀態,光譜所表現的是一般正常的高解析峰。藉此,我們完成了二十種氨基酸在溶解度附近的NMR光譜測量,預計這些結果對蛋白質水合的研究有價值。
Abstract
none
目次 Table of Contents
目 錄
第一章 緒論
1.1 前言
1.2 氨基酸簡介
1.3 研究動機
第二章 核磁共振
2.1 引言
2.2 基本原理
2.2.1 核磁現象
2.2.2 Bloch方程
2.2.3 鬆弛
2.2.3.1 縱向鬆弛
2.2.3.2 橫向鬆弛
2.3 二維核磁共振光譜
2.3.1 二維核磁共振光譜原理
2.3.2 COSY光譜
2.3.3 NOESY光譜
2.4 固態核磁共振
2.4.1 基本原理
2.4.1.1 Zeeman作用力
2.4.1.2 各向異性化學位移
2.4.1.3 偶極-偶極交互作用
2.4.1.4 J-偶合
2.4.1.5 四極核作用力
2.4.2 去偶合
2.4.3 魔角旋轉
2.5 研究目標
第三章 核磁共振和水合
3.1 水合
3.2 核磁共振和水合
3.3 由NOE觀測水合水
3.3.1 分子間NOE理論背景
3.3.2 歸屬水與溶質間的交叉峰
第四章 實驗部分
4.1 實驗藥品
4.2 實驗儀器設備
4.3 樣品製備
4.4 核磁共振光譜實驗
第五章 實驗結果與討論
5.1 文獻上與實驗上的氨基酸溶解度值
5.2 液態一維光譜實驗
5.3 液態二維光譜實驗
5.4 固態一維光譜實驗
第六章 結論
參考文獻
附錄
發表記錄
光譜資料
參考文獻 References
參考文獻
1. Saunders M.; Wishnia A.; Kirkwood J. G. J. Am. Chem. Soc. 1957, 79, 3289.
2. Cohen J. S.; Jaroszewski J. W.; Kaplan O.; Ruiz-Cabello J.; Collier S. W. Progr. NMR Spectrosc. 1995, 28, 53.
3. Kuntz I. D.; Kauzmann W. Adv. Protein Chem. 1974, 28, 239.
4. Rupley J. L.; Careri G. Adv. Protein Chem. 1991, 41, 37.
5. Poole P. L.; Finnery J. L. Biopolymers 1983, 22, 255.
6. Zewail A. H. Angew. Chem., Int. Ed. 2000, 39, 2587.
7. Otting G.; Wüthrich K. J. Magn. Res. 1989, 85, 586.
8. Cheng S. H.; Choenborn B. P. J. Mol. Biol. 1991, 220, 381.
9. Steinhoff H. J.; Kramm B.; Hess G.; Owerdieck C.; Redhardt A. Biophys. J. 1993, 65, 1486.
10. Denisov V. P.; Halle B. Biochemistry 1998, 37, 9595.
11. Levitt M.; Sharon R. Proc. Natl. Acad. Sci. 1988, 85, 7557.
12. Brunne R. M.; Liepinsh E.; Otting G.; Wüthrich K.; van Gunsteren W. F. J. Mol. Biol. 1993, 231, 1040.
13. Phillips Jr. G. N.; Pettitt B. M. Protein Sci. 1995, 4, 149.
14. Rowe A. J. Chem. 2001, 93, 93.
15. Torre J. G. Biophys. Chem. 2001, 93, 159.
16. Gordon T. H.; Sorenson J. M.; Hura G.; Soper A. K.; Pertsemlidis A. J. Phys. Chem. B, 1999, 103, 5413.
17. Stryer L.“Biochemistry,”New York : W. H. Freeman, 3rd ed. 1988.
18. Ernst R. R.; Anderson W. A. Rev. Sci. Inxtrum. 1966, 37, 93.
19. Jeener J. (Lecture, Ampère Summer School, Basko Polje, Yugoslavia, 1971).
20. Cavanagh J.; Fairbrother W. J.; Palmer Ⅲ A.G.; Skelton N. J.“Protein NMR Spectroscopy: Principles and Practice,”pp. 1-587. Academic Press, 1996.
21. Levitt M. H.“Spin Dynamics: Basics of nuclear magnetic resonance,”pp. 1-686. Wiley, 2001.
22. Abragam A.“Principle of Nuclear Magnetism,”Oxford. University Press, London, 1961.
23. Frydman L.; Harwood J. S. J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 5367 .
24. Medek A.; Harwood J. S.; Frydman L. J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 12779.
25. Samoson A.; Lippmaa E. J. Magn. Reson. 1988, 79, 255.
26. Janssen R.; Veeman W. S. J. Chem. Sol., Faraday Trans. 1988, 84, 3747.
27. Bemstein F. C.; Koetzl e T. F.; Williams G. J. B.; Meyer Jr. E. F.; Brice M. D.; Rodgers J. R.; Kennard O.; Shimanouchi T.; Tasumi M. J. Mol. Biol. 1977, 112, 535.
28. Otwinowski Z.; Schevitz R. W.; Zhang R. G.; Lawson C. L.; Joachimiak A.; Marmorstein R. Q.; Luisi B. F.; Sigler P. B. Nature, 1988, 335, 321.
29. Qian Y. Q.; Otting G.; Wüthrich K.; J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 1189.
30. Wüthrich K.; Billeter M.; Güntert P.; Luginbühl P.; Riek R.; Wider G. Faraday Discuss. 1996, 103, 245.
31. Gregory R. B. “Protein-Solvent Interactions,” pp. 1-570, Marcel Dekker, Inc., 1995.
32. Kuntz I. D.; Kauzmann W. Adv. Prot. Chem. 1974, 28, 239.
33. Rupley J. A.; Careri G. Adv. Prot. Chem. 1991, 41, 37.
34. Bryant R.G. Stud. Phys. Theor. Chem. 1988, 38, 683.
35. Fullerton G. D.;. Ord V. A; Cameron I. L. Biochim. Biophys. Acta, 1986, 869, 230.
36. Kennedy S. D.; Bryant R.G. Biopolymers, 1990, 29, 1801.
37. Daszkiewicz O. K.; Hennel J. W.; Lubas B.; Szczepkowsi T. W. Nature, 1963, 200, 1006.
38. Denisov V. P.; Halle B. J. Mol. Biol. 1995, 245, 682.
39. Otting G.; Wüthrich K. J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 1871.
40. Otting G.; Liepinsh E.; Wüthrich K. Science, 1991, 254, 974
41. Otting G.; Liepinsh E.; Wüthrich K. J. Am. Chem. Soc. 1991, 113, 4363.
42. Otting G.; Liepinsh E.; Wüthrich K. J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 7093.
43. Deisenhofer J.; Steigemann W. Acta Crystallogr., Sect. B 1975, 31, 238.
44. Wlodawer A.; Walter S.; Huber R.; Sjölin L. J. Mol. Biol. 1984, 180, 301.
45. Wlodawer A.; Nachman J.; Gilliland G. L.; Gallagher W.; Woodward C. J. J. Mol. Biol. 1987, 198, 469.
46. Belton P. S. Progr. Biophys. Mol. Biol. 1994, 61, 61.
47. Gerothanassis I. P. Progr. NMR Spectrosc. 1994, 26, 171.
48. Bryant R. G. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1996, 25, 29.
49. Dotsch V.; Wider G. J. Am. Chem. Soc. 1995, 117, 6064.
50. Denisov V. P.; Halle B.; Peters J.; Horlein H. D. Biochemistry, 1995, 34, 9046.
51. Denisov V. P.; Halle B. J. Mol. Biol. 1995, 245, 682.
52. Koenig S. H.; Schillinger W. E. J. Biol. Chem. 1969, 244, 3283.
53. Denisov V. P.; Halle B. J. Mol. Biol. 1995, 245, 698.
54. Kriwacki R. W.; Hill R. B.; Flanagan J. M.; Caradonna J. P.; Prestegrad J. H. J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 8907.
55. Koenig S. H.; Schillinger W. E. J. Biol. Chem. 1969, 244, 3283.
56. Noack F. Progr. NMR Spectrosc. 1986, 18, 171.
57. Otting G. J. Progr. NMR Spectrosc. 1997, 31, 259.
58. Wemmer D. E.; Kubinec M. G. J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 8739.
59. Carta R.; Tola G. J. Chem. Eng. Data, 1996, 41, 414.
60. Nozaki Y.; Tanford C. J. Biol. Chem. 1963, 238, 4074.
61. Cleveland,“CRC Handbook of Chemistry and Physics,”CRC Press, 70th ed., 1989.
62. Station W.,“The Merck index : an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals,”Merck Research Laboratories, 13th ed. , 2001.
63.http://www.wpi.edu/Academics/Depts/Chemistry/Courses/CH1010/Stream1/aminoacidlist.html Worcester Polytechnic Institute, USA, Department of Chemistry and Biochemistry.
電子全文 Fulltext
本電子全文僅授權使用者為學術研究之目的,進行個人非營利性質之檢索、閱讀、列印。請遵守中華民國著作權法之相關規定,切勿任意重製、散佈、改作、轉貼、播送,以免觸法。
論文使用權限 Thesis access permission:校內校外完全公開 unrestricted
開放時間 Available:
校內 Campus: 已公開 available
校外 Off-campus: 已公開 available


紙本論文 Printed copies
紙本論文的公開資訊在102學年度以後相對較為完整。如果需要查詢101學年度以前的紙本論文公開資訊,請聯繫圖資處紙本論文服務櫃台。如有不便之處敬請見諒。
開放時間 available 已公開 available

QR Code